亲和力（Affinity）在生物化学和分子生物学中指两个或多个分子间结合的强度，通常用来描述配体（ligand，如药物、激素、抗体等）与受体（receptor，如蛋白质、核酸、糖分子等）结合时的偏好程度。亲和力反映了两者形成稳定复合物的能力，是评价药物分子与靶标分子相互作用的关键参数之一。
亲和力通常通过测量结合常数（dissociation constant, Kd或Ki）来量化，Kd值越小，表明亲和力越大，即配体与受体结合得越牢固。在药物研发中，高亲和力的化合物通常被视为潜在的有效药物候选者，因为它们更可能与目标受体紧密结合，从而发挥治疗作用。
亲和力检测的方法有很多，包括但不限于：
● 表面等离子共振（Surface Plasmon Resonance, SPR）
● 生物层干涉（Bio-Layer Interferometry, BLI）
● 同位素稀释热泳动（Isothermal Titration Calorimetry, ITC）
● 荧光共振能量转移（Fluorescence Resonance Energy Transfer, FRET）
● 时间分辨荧光共振能量转移（Time-Resolved Fluorescence Resonance Energy Transfer, TR-FRET）
● 酶联免疫吸附测定（Enzyme-Linked Immunosorbent Assay, ELISA）
这些技术广泛应用于药物筛选、抗体亲和力成熟、蛋白质相互作用研究等诸多领域。